<table cellspacing="0" cellpadding="0" border="0" ><tr><td valign="top" style="font: inherit;">Aha! Remarkable. <div><br></div><div>Bad example, then. Let's say "silicon-based."<br><br>--- On <b>Mon, 9/27/10, Dan'l Danehy-Oakes <i><danldo@gmail.com></i></b> wrote:<br><blockquote style="border-left: 2px solid rgb(16, 16, 255); margin-left: 5px; padding-left: 5px;"><br>From: Dan'l Danehy-Oakes <danldo@gmail.com><br>Subject: Re: (urth) note Re: Short Sun blog<br>To: "The Urth Mailing List" <urth@lists.urth.net><br>Date: Monday, September 27, 2010, 11:58 AM<br><br><div class="plainMail">On Mon, Sep 27, 2010 at 4:48 AM, David Stockhoff <<a ymailto="mailto:dstockhoff@verizon.net" href="/mc/compose?to=dstockhoff@verizon.net">dstockhoff@verizon.net</a>> wrote:<br><br>> Copper-based life seems to prove the rule by not existing here.<br><br>Hemocyanins (also spelled haemocyanins) are respiratory proteins in<br>the form of
 metalloproteins containing two copper atoms that<br>reversibly bind a single oxygen molecule (O2). Oxygenation causes a<br>color change between the colorless Cu(I) deoxygenated form and the<br>blue Cu(II) oxygenated form. Hemocyanins carry oxygen in the hemolymph<br>of most molluscs, and some arthropods, including the horseshoe crab,<br>Limulus polyphemus. They are second only to hemoglobin in biological<br>popularity of use in oxygen transport.[1] Unlike the hemoglobin in red<br>blood cells found in vertebrates, hemocyanins are not bound to blood<br>cells but are instead suspended directly in the hemolymph.<br><br>(from Wikipedia)<br><br>-- <br>Dan'l Danehy-Oakes<br>_______________________________________________<br>Urth Mailing List<br>To post, write <a ymailto="mailto:urth@urth.net" href="/mc/compose?to=urth@urth.net">urth@urth.net</a><br>Subscription/information: <a href="http://www.urth.net"
 target="_blank">http://www.urth.net</a><br></div></blockquote></div></td></tr></table>